熟鸡蛋为什么孵不出小鸡
众所周知，鸡蛋可以孵出小鸡；不过，要是把鸡蛋煮熟了，从此它就永远孵不出小鸡了。这是什么道理呢？
说来话长，1777年，法国科学家马凯尔发现鸡蛋、乳酪、血液等物质都有一个共同的性质：当它们遇热或经紫外线照射时，就很快结成了一团，从而失去活性，而且无论在什么条件下，再也不能恢复原样。马凯尔把这种作用，称为变性作用，而把这一类具有变性作用的物质称为蛋白体物质，简称蛋白质。由此可见，蛋白质从命名那一天起，就与奇异的变性作用联系在一起了。鸡蛋煮熟后，不能再孵出小鸡来，就是因为蛋白质变性，从而失去生物活性的缘故。
蛋白质为什么会变性呢？这与蛋白质的结构有关。19世纪以来，许多科学家都孜孜不倦地从事蛋白质分子结构的研究，得到的结论是，它由碳、氢、氧、氮、硫、磷等元素先构成20种氨基酸，然后再由这20种氨基酸按不同次序和数量组成各式各样的蛋白质分子，它的分子结构是一个包括四级结构的复杂体。
通常，每一个氨基酸分子至少含有一个碱性的氨基和一个酸性的羧基，当氨基酸分子形成蛋白质分子时，一个氨基酸分子的一端氨基与另一个氨基酸分子的一端羧基相互缩合，失去一分子水联结起来，这种联结方式称肽键。成千上万个氨基酸分子按肽键结合，形成长长的一串蛋白质分子，这就是蛋白质的一级结构。在一级结构中，由于氨基酸的种类，数目不同，便形成不同的蛋白质分子；即使氨基酸种类，数目都相同，只要排列次序不同，也会产生不同的蛋白质分子。据计算，2种氨基酸只有2种联结方式，3种氨基酸就有6种联结方式，4种氨基酸有24种，6种氨基酸便有720种联结方式……这就是为数仅20种氨基酸为什么能组成数十万种蛋白质的原因。
实验表明，在一般情况下，蛋白质分子的肽键不是一条直线式的键条，多数是卷曲成螺旋状，化学家称其为螺旋，这就是蛋白质分子的二级结构。
由于这种螺旋状的二级结构分子还要按一定方式折叠成球体，于是，便形成了蛋白质分子的三级结构。
具有一、二、三级结构的蛋白质分子作为一个单元，它再进一步便构成分子量很大的蛋白质分子，这种庞大的空间排列方式称做蛋白质的四级结构，它充满折叠、卷曲、堆积等十分复杂的立体结构。
了解蛋白质分子的四级结构，变性的奥秘便可初步揭开了。
在热、光、酸、碱和重金属离子等作用下，蛋白质的二、三和四级结构会被打乱和打散，使原来严格的空间排列变得杂乱无章，一般是无法重新恢复原样了。蛋白质空间结构被打乱这个过程，就是所谓的蛋白质变性。
蛋白质变性只改变蛋白质的立体结构，而它的一级结构并未改变，因此，变性作用只改变蛋白质的某些物理性质和生物活性，至于它的化学性质，并无多大变化。
虽然，蛋白质变性的奥秘初步被揭开了，但是仍然存在许多问题有待科学家作进一步的探索，例如，蛋白质变性的动力学机制是什么？蛋白质的立体结构和生物活性的关系怎样？
……
蛋白质有遗传信息作用吗
1967年，英格兰的康伯顿“羊搔痒病”研究所的科学家发现：“羊搔痒病”病原体抵抗光辐射的能力特别强。在一般情况下，微生物体内的遗传物质脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）很容易被光辐射损伤，然而它们对这种病原体却影响不太大，难道这种病原体没有DNA和RNA吗？
事隔20多年以后，这个问题又被提了出来。1982年，美国动物病毒学家斯坦列·普鲁森从动物脑中提取出具有感染性的液体，他先用能破坏蛋白质的各种方法处理：用蛋白酶处理（能分解蛋白质）；再用十二烷基硫酸或钠苯酚处理（能使蛋白质失活）；又用焦磷酸二乙酯处理（对蛋白质有化学修饰效应）……结果这些方法都能破坏其感染性。接着他又用能破坏核酸的各种方法处理，用核酸酶处理（能分解核酸）；用锌离子处理（能催化RNA的分解），结果发现这些方法并不能使其感染性减弱。
显然，这些实验说明了一个问题：凡是能破坏蛋白质的因素能降低病原体的感染性，凡是能破坏核酸的因素对病原体不起作用。
于是普鲁森指出，这种病原体中检测不出核酸，很可能根本不含有核酸。
自然界里竟然会有不含核酸的生命体，这简直令人不可思议！
现代分子遗传学上有一条似乎是毋庸置疑的“圣经”，任何生命体都具有遗传物质核酸。按照经典的观点，这条“圣经”是可以理解的，DNA和RNA这两种核酸是生物遗传的物质基础，它携带着遗传信息，在生物体代代延续的过程中，保持着生物性状的相对稳定性，没有核酸的生命是难以想像的。所以生物学家常说，没有核酸就没有生命。
那么，“羊搔痒病”病原体中没有核酸存在，这样的生命体又怎么能自我复制和传宗接代呢？
有人提出了一个假说：病原体中的蛋白质代替核酸担负起传递遗传信息的重任，蛋白质在复制时，直接以蛋白质做模板，合成新的蛋白质分子，即从蛋白质到蛋白质。蛋白质能自我复制，遗传信息也直接从蛋白质流向蛋白质。
这种假说显然是“离经叛道”的，与分子遗传学上的“中心法则”大相径庭。
如果“羊搔痒病”病原体真的只含有蛋白质，那么对这个“金科玉律”般的中心法则，就要重新评价了，说明生物体内还存在着另一种蛋白质复制模型。
当然这个假设是否正确，还是一个没有答案的谜。
人体有防锈剂吗
人体中的红细胞，又称红血球，在人体中它像节节运输氧气的列车，把人们不停地吸进来的氧气运送到全身组织。现在科学家已查明，红细胞的运输氧气功能，全仗红细胞中具有独特吸氧本领的铁元素。
一个有趣问题来了。红血球新陈代谢很迅速，实验证明，人体每天通过肝脏要处理掉2000亿个“旧”红细胞，同时还要制造出2000亿个“新”红细胞，以补充运输“队伍”。按这个数字计算，人体每天应补充20克铁，才能使铁元素的代谢保持平衡，然而，事实上人从食物中补充进来的铁都不及此数的十万分之一，那么，人体是怎样维持体内平衡的呢？
说来有趣，人体对自己体内的铁是很吝惜的。当肝脏处理2000亿个红细胞时，只把硫、氢、氧等元素通过肾排泄出来，而绝大部分铁仍留在体内，供制造新红血球作原料。
那么，留下这么多铁，不怕体内氧气把它氧化成铁锈吗？
原来，人体内有一种天生的“防锈剂”，这种防锈剂专门来保护铁元素，使之变废为宝的。它是一种特殊的蛋白质。每当红血球被肾脏处理后遗下铁时，它就会主动迎上去，使它结合成“铁蛋白质”。
铁蛋白质分子结构很特殊，它能彼此地串在一起，形成空心的圆柱体，并把铁牢牢地包围起来，让铁原子躲在圆柱体内，从而避免与氧气作用而生锈。直至需要铁时，再把它释放出来供造血组织使用。
如果一个人生产这种特殊蛋白质时出了毛病，那么，人体内铁代谢平衡也会随之出毛病，例如有一种名叫古铜色贫血症的遗传疾病，就是因为发病者基因出了差错，体内络合铁的蛋白质“生产”出了故障，致使“废铁”沉积，使皮肤出现古铜色。此外，肝癌病人铁代谢也会出毛病，在他们身中络合铁的蛋白质特别“懒惰”，导致皮肤铁沉积，使皮肤发黑。
目前，人们对人体内铁“防锈剂”正作深入的研究，以便进一步揭开它的秘密。
泛素在生物体内的作用是什么
泛素以其广泛存在于生物细胞中而得名。它那奇异“性格”和重要生理功能，已引起生物化学家的普遍关注，如今已成为生物化学领域内的一颗新星，经化学家分析，泛素是由76个氨基酸分子组成的蛋白质，分子量为8623道尔顿。奇怪的是泛素分子结构中竟没有常见的胱氨酸和色氨酸，也不含金属离子，无论来自哪一种生物体的泛素，其分子末端总是赖氨酸-甘氨酸-甘氨酸这样结构。生物化学家由此推测泛素在生物体内有共同生理作用的根据。
生物化学家还发现泛素的另一个特性是异常稳定。通常的蛋白质在70℃左右下，要不了几分钟就会变性，即失去生物活性，但是，泛素在90℃下加热1小时，仍可保持生物活性，真是一种奇迹。因此，有的生物化学家认为正由于泛素有这一特性，才能使生命在艰难条件下顽强地适应环境，延绵不绝地生存下去。
泛素不仅存在于复杂生物体，而且原核生物如细菌体内的泛素和真核生物跟动物体内的泛素，性质基本相同，这也说明目前地球上存在的一切生物都来自同一个“祖宗”。此外，生物化学家还证明泛素还参加生物体内能量代谢作用和表达基因时起的调节作用。
然而，研究泛素的工作还只是万里长征的开头几步，在泛素的身上蕴藏着大量的秘密。
首先是人们对泛素的稳定性迷惑不解。是什么原因促使它在90℃温度下，能长期不变性呢？
其次，泛素为什么广泛存在生物体内，它的作用究竟是什么？最后究竟能为人类做些什么呢？
胰岛素为什么能治糖尿病
在古代医书中，早就记载着一种奇异的疾病，患病的人竟比健康的人多吃多喝，但是，人却会逐渐消瘦下去，小便特多，撒出的尿是甜滋滋的，所以，称它为“糖尿病”。
糖尿病十分普遍，有人作过统计，在欧洲150个40岁以上的人中，平均有1个人得糖尿病。在19世纪前，人们对糖尿病毫无办法，任其泛滥，当时世界上每年约有100万人被糖尿病夺走了生命。
那么，人为什么会得糖尿病呢？
人们在实践中不断地探索它的奥秘。
1815年法国化学家谢弗勒把糖尿病人的小便放在容器中慢慢地蒸发，最后得到亮晶晶的葡萄糖，于是，他认为糖尿病患者是由于不能有效地利用体内的葡萄糖而得病的。
1852年德国医学家默林做了一个有趣的试验，他把狗体内的胰腺摘除掉，结果，狗都会得糖尿病，由此，默林认为糖尿病一定与胰腺中某物质有关。
后来，经过许多生物化学家的努力，终于揭开了糖尿病的病因。原来，在哺乳动物胰腺中，有一块像一群小岛形状的细胞—胰岛细胞，能分泌一种物质，人称胰岛素，胰岛素是葡萄糖的对头，只要一丁点儿，就会促使动物体内血糖的降低。糖尿病患者是由于胰岛细胞出了毛病，不能正常地分泌定量胰岛素，才导致血液中葡萄糖含量增高，从而引起了糖尿病。
1922年，31岁的加拿大生物化学家班丁花了九牛二虎之力，从哺乳动物体内，提取出胰岛素，它竟像仙丹一样地能治疗糖尿病，糖尿病患者只用注射一丁点儿胰岛素，血糖就会恢复正常。从此这个千百年来不治之症，得到了控制，成千上方人的生命得救了，班丁因此也获得了诺贝尔奖金。
应特别一提的是，1965年我国科学家知难而进，一举合成有生物活性的牛胰岛素，这应是化学史上一个里程碑。
胰岛素在人体内，活像一个能控制葡萄糖含量的阀门，如果血液中葡萄糖浓度增高，那么胰腺的蓝岛细胞就会增加胰岛素的分泌量，这样，人体血液中血糖就降低，血糖一降低，胰岛素分泌也就减少，不久，血糖又回升，这样，一高一低，保持人体内血糖在一定浓度范围内。
人体中分泌胰岛素量极微，而且化学家已知道胰岛素是一种蛋白质，那么，这样少量的蛋白质对葡萄糖的作用为什么有如此之大呢？它跟葡萄糖作用的机理又是什么呢？这还是一个谜。
酶催化的奥秘何在
当你嘴里含一口饭，细细咀嚼，便会感到甜滋滋的味道，这是因为口水中含有一种淀粉酶，能把饭里的淀粉催化成麦芽糖，甜味就来自这里。其实，生物体内的新陈代谢是千万个化学变化的总和，而每一变化都需要不同的生物催化剂——酶来协助，才能顺利完成。
4000多年前，我国人民就知道用粮食酿酒；后来，春秋时代又懂得了将豆发酵做酱油，因此，可以这样说，我们祖先是利用酶来做各种食品的先驱。至于酶这个名字，还是19世纪德国化学家屈内取的，他把一类从生物体内分泌出来，具有特殊催化作用的物质称作酶。
那么，酶有哪些特殊的催化作用呢？
首先是特异性，就是说酶是十分认亲的。通常一种酶只对一种反应物质起催化作用，这好像一把钥匙开一把锁那样。例如，淀粉酶只能催化淀粉分解，而对有相同组成的纤维素却无能为力，脂肪酶、蛋白酶也只能分别对脂肪、蛋白质起分解作用。老虎、狮子等肉食动物只能吃肉而不能吃饭，就是因为在他们体内不存在淀粉酶的缘故。
其次是高效性。酶的催化，一般不需要高温、高压等条件，而且效率高得惊人，它的催化效率比工业催化剂要大几万倍，甚至几亿倍。例如，过氧化氢酶在0℃下，一分钟可使500万个过氧化氢分子分解，比无机化学上用铁作催化剂的速度要大100亿倍。
最后是敏感性。酶对外界条件很敏感，温度对它的催化效率影响很大，一般温度在0℃～40℃范围内，催化效率通常随温度的升高而随之增大；超过50℃催化效率就会降低；超过80℃，几乎所有的酶都会失去催化活性。同时，酸碱度对酶催化的影响也颇大，例如，胃蛋白酶在pH=18时，催化能力最大，超过或者低于这个值，催化能力就会下降。有些金属盐或负离子也会促进或降低酶的催化作用，例如Ca、Na等离子常会增强酶的催化效率，而Hg、Pb等离子则会使酶失去催化作用。人如果不吃盐，食欲就会减退，以至四肢无力，就是因为盐有提高淀粉酶催化效率之故。
那么，酶为什么有这些特殊催化作用呢？
这个问题很复杂，尚在研究中，提出的假说不下10多种，今择其一种，介绍于下。
由于酶都是蛋白质，它由很长很长的肽键组成，肽键骨架上还伸出许多枝键，组成十分复杂的立体结构。枝杈上带有不同的电荷，形成大小不一、电荷不同、形状各异的电子“陷阱”。一旦催化物质的电子或电子对能对上这些电子“陷阱”，那么它就很快落入“陷阱”，降低了活化能，使某一化学变化顺利地迅速进行。这样，就定性地解释了酶催化的特异性和高效性。由于酶本身是蛋白质又十分“娇嫩”，温度、紫外线、金属离子等外界条件，极易影响它的立体结构，使电子“陷阱”变样，从而失去催化能力，这就是酶具有敏感性的原因。
不过，上述解释还十分粗略，而且也属定性描述。可以这么说，迄今还没有一种学说能完满地解释酶催化的特性。亲爱的读者，你是否有决心来攻克这一当今生物化学领域中的拦路虎呢？
固氮酶为何“怕”氧气
固氮酶是已发现的约2000种酶中的一种，但是它与其他的相比，却有一个迥然不同之处：一般的酶是不大“怕”氧气的，而固氮酶就象老鼠怕猫一样“怕”遇到氧气，一遇到氧气就会在几秒钟到数分钟之内失去催化活性。