因分离提纯酶并证明酶的生物活性而荣获1946年诺贝尔化学奖
约翰·霍华德·诺思罗普（美国，1891～1987年），于1891年7月5日生于纽约扬克斯。其先祖约瑟夫·诺思罗普于1639年从英国到美国康涅狄格州新米尔福德定居，前辈中乔纳森·爱德华·诺思罗普曾任普林斯顿大学校长；弗里德里克·海吾梅耶·诺思罗普及其家庭捐赠建造了哥伦比亚大学海吾梅耶大厅及实验室；父亲约翰·诺思罗普和母亲爱丽丝·R。诺思罗普分别是动物学家和植物学家，不过父亲在他出生后不久因试验意外而英年早逝。
1908年，诺思罗普进入哥伦比亚大学学习动物学和化学，到1913年，他先后获理学学士、硕士学位，1915年诺思罗普获哈佛大学理学博士学位，后任职于洛克菲勒大学菲勒学院直至1949年，1959年后任加利福尼亚大学伯克利分校生物、物理和微生物学教授直至1961年离休。1987年5月27日逝世于美国威肯伯格。
18世纪以前，人们认为活细胞中发生的反应是“生命过程”，不能用试验科学对它进行研究。18世纪以来，人们不断对这种物质的化学本质进行探索，相继证明了若没有活细胞存在，生物体内的许多化学反应也可进行。一些科学家推测认为，这些反应是小量而不稳定的有活力的物质存在所引起，库恩（1938年诺贝尔化学奖获得者）称之为“酶”。19世纪40年代，贝采里乌斯（Berzelius，1779～1848年，瑞典化学家，现代化学的奠基人之一，提出了二元电化学理论，发明了现代化学符号）认为，酶与化学上的催化剂一样，是细胞形成的专一催化剂，酶反应在本质上与化学反应并无差别。这种观点并未被当世所接受，后来阿累尼乌斯与瓦尔堡等科学家的研究结果证实了贝采里乌斯的观点。1986年，C。A。佩克尔哈林从可能含有胃蛋白酶的消化道中分离出蛋白质，但未得到晶体。1920年，诺思罗普重复了上述试验仍未成功。
1926年，萨姆纳从刀豆中分离出一种结晶蛋白质——脲酶，这对诺思罗普是莫大的鼓舞。1930年，诺思罗普从胃蛋白酶商品制剂中分离出一种结晶蛋白质，经证实是胃蛋白酶。此后，诺思罗普又相继分离出胰蛋白酶及其前体、胰蛋白酶的多肽抑止剂、胰蛋白酶及其抑止剂形成的络合物、胰凝乳蛋白酶原和三种形式的胰凝乳蛋白酶等。他与其合作者还分离结晶了核糖核酸酶、己糖激酶、羧肽酶、胃蛋白酶原等。除分离和结晶酶外，诺思罗普还用溶解度测定、超离心分析、电泳等方法鉴定其纯度并研究酶的活力与蛋白质间的关系。
他通过扩散鉴定、蛋白质变性及其水解试验、由无活性酶的前体形成有活性酶的前体试验，以及将胃蛋白酶酰化后分离并检测其产物活力试验，以确证酶活力是蛋白质分子本身的性质，而不是由非蛋白质杂质引起的，由此确定了酶的核蛋白性质与化学反应规律。诺思罗普以极其严密而科学的方法分离、纯化酶并证明其为蛋白质，从而改变人们对酶是蛋白质的本质的怀疑，为现代酶学奠定了基础。
此外，诺思罗普还发现了丙酮和乙醇的发酵过程，证实了生命过程中温度对生命的影响同温度对化学反应的影响相似。他研究了病毒和抗体蛋白质，成功地分离出了有细菌噬菌体活力的蛋白质，并证实噬菌体来源于核酸。诺思罗普因其卓越的贡献与萨姆纳同获1946年诺贝尔化学奖。